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Identification et caractérisation d’une protéase à sérine extraite de feuilles de blé

Fan, T., Bykova, N.V., Rampitsch, C., Xing, T. (2016). Identification and characterization of a serine protease from wheat leaves, 146(2), 293-304. http://dx.doi.org/10.1007/s10658-016-0914-x

Résumé

© Koninklijke Nederlandse Planteziektenkundige Vereniging, 2016. Nous avons extrait du liquide apoplastique de feuilles de blé une présumée protéase à sérine qui pourrait jouer un rôle dans la réponse du blé aux stress biotiques et abiotiques, l’avons purifiée et partiellement caractérisée. Après une électrophorèse bidirectionnelle, nous avons observé une protéine dont la masse moléculaire relative (Mr) est de 75 000 et le point isoélectrique (pI) se situe entre 4,2 et 4,5. La protéine présentait une activité protéasique dans le gel et était spécifiquement inhibée par le fluorure de phénylméthylsulfonyle et partiellement inhibée par les ions Ca2+ et Zn2+, mais pas par l’E 64 ou la leupeptine. L’analyse MALDI QqTOF MS/MS a révélé un fragment trypsique interne de 13 acides aminés qui présentait une forte homologie (identique à 85 100 %) avec une région hautement conservée de protéases végétales connues semblables à la subtilisine. L’activité protéasique augmentait jusqu’à un stade tardif du développement des feuilles de blé et augmentait en réponse à un choc thermique. Dans les deux cas, la grande sous unité de la rubisco se dégradait avec le temps. L’activité protéasique augmentait également durant un stress biotique. Chez les feuilles auxquelles nous avons inoculé la rouille des feuilles (Puccinia triticina), l’activité protéasique a triplé durant une interaction incompatible par rapport à celle mesurée chez les feuilles témoins (inoculation simulée) et chez les feuilles dans une interaction compatible avec la rouille des feuilles. Nos résultats portent à croire que l’expression de la protéase à sérine participe à la réponse défensive contre les stress abiotiques et biotiques.

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