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Purification and characterisation of a 31-kDa chitinase from the Myzus Persicae aphid: A target for hemiptera biocontrol

Francis, F., Saguez, J., Cherqui, A., Vandermoten, S., Vincent, C., Versali, M.-F., Dommès, J., De Pauw, E., Giordanengo, P., et Haubruge, E. (2012). « Purification and Characterisation of a 31-kDa Chitinase from the Myzus Persicae Aphid: A Target for Hemiptera Biocontrol. », Applied Biochemistry and Biotechnology, 166(5), p. 1291-1300. doi : 10.1007/s12010-011-9517-3  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Les enzymes hydrolytiques intervenant dans la dégradation de la chitine jouent un rôle important dans la mue chez les insectes. Les chitinases représentent donc une cible intéressante pour perturber la croissance des insectes, dans le cadre de la mise au point de nouvelles stratégies de lutte contre les insectes nuisibles. Dans les travaux que nous présentons ici, nous avons purifié une chitinase du puceron Myzus persicae (taux de purification = 36) avec une méthode comportant 3 étapes : fractionnement au sulfate d’ammonium, chromatographie par échange d’anions sur colonne de DEAE et chromatographie d’affinité sur colonne de concanavaline A. L’évaluation de la pureté de la chitinase par électrophorèse sur SDS-PAGE a révélé une seule bande à 31 kDa, et l’électrophorèse en deux dimensions, trois taches à cette même hauteur. L’identification des peptides par spectrométrie de masse Maldi-Tof-Tof nous a permis de constater une grande homologie entre les chitinases et les concanavalines A et B, deux protéines apparentées à la chitinase, une endochitinase fongique et une acétylhydrolase de puceron. Nous avons également observé une importante inhibition de l’activité enzymatique avec l’allosamidine et la psammapline A, deux puissants inhibiteurs de la chitinase.

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