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Analysis of the structural and functional diversity of plant cell wall specific family 6 carbohydrate binding modules.

Abbott, D.W., Ficko-Blean, E., Lammerts van Bueren, A., Rogowski, A., Cartmell, A., Coutinho, P.M., Henrissat, B., Gilbert, H.J., et Boraston, A.B. (2009). « Analysis of the structural and functional diversity of plant cell wall specific family 6 carbohydrate binding modules. », Biochemistry, 48(43), p. 10395-10404. doi : 10.1021/bi9013424  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Les modules de liaison aux glucides (CBM) jouent un rôle biologique important pour le ciblage des modules catalytiques annexés à leur(s) substrat(s) spécifique(s) dans les structures macromoléculaires complexes, comme les parois cellulaires de plantes. Étant donné le potentiel important de diversité des ligands dans la nature et notre connaissance en expansion continuelle des renseignements basés sur les séquences sur les enzymes modifiant les glucides, la détermination empirique de la spécificité de liaison des CBM et l’identification de nouveaux mécanismes de reconnaissance des glucides par ces protéines sont devenues des processus laborieux et compliqués. Afin de résoudre ces difficultés expérimentales, nous présentons un modèle prédictif pour la famille 6 des CBM (CBM6) basé sur plusieurs paramètres, dont la ressemblance phylogénétique et structurelle et des évidences fonctionnelles. Cette analyse a permis de déterminer que cinq régions du site de liaison, appelées A−E, jouent des rôles clés pour la sélection et l’affinité du ligand. Les régions A−C sont localisées dans un premier sous-site et contribuent principalement à l’énergie de liaison et à la sélection des hydroxyles équatoriaux O2, O3 et O4. La région D semble déterminer si le CBM interagira avec les structures terminales ou internes du ligand du glucide. La région E exhibe le plus grand degré de variation, et on prévoit donc qu’elle apportera la plus grande contribution à la spécificité. Ce modèle est corrélé par les propriétés biochimiques et la structure d’un CBM6 provenant de Clostridium cellulolyticum (CcCBM6), que nous rapportons également. La protéine se lie spécifiquement au xylose et à l’extrémité non réductrice des polymères contenant ce pentose. La structure cristalline de CcCBM6 dans un complexe avec le xylose indique qu’un résidu de tyrosine a des contacts hydrophobes avec l’atome C5 non substitué du xylose et les motifs stériquement encombrés à cette position sur le sucre. Le mécanisme grâce auquel le CBM reconnaît le xylose et non le glucose, une spécificité non observée jusqu’alors dans cette famille, est en accord avec notre modèle prédictif qui fait jouer à la variation dans la région E un rôle clé pour la sélection des divers ligands évidente avec CBM6

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