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Structural analysis of a putative family 32 carbohydrate-binding module from the Streptococcus pneumoniae enzyme, EndoD.

Abbott, D.W. et Boraston, A.B. (2011). « Structural analysis of a putative family 32 carbohydrate-binding module from the Streptococcus pneumoniae enzyme, EndoD. », Acta Crystallographica Section F, 67(4), p. 429-433. doi : 10.1107/S1744309111001874  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

L’EndoD est une endo‑ß‑1,4‑N‑acétylglucosamidase de Streptococcus pneumoniae à l’architecture complexe qui clive le noyau de chitobiose des N‑glycanes et contribue à la virulence des pneumocoques. Bien que la structure et la fonction du module catalytique de la famille 85 des glycosides hydrolases aient été caractérisées, on ne connaît rien des modules connexes ni de la façon dont ils contribuent à la fonction globale de l’enzyme. Nous présentons ici la structure à une résolution de 2,0 Å d’un module de liaison aux glucides de la famille 32 de l’EndoD, SpCBM32, déterminée à l’aide de la dispersion anormale à longueur d’onde unique. Le site d’attachement présumé de cette protéine est une région relativement plate de charge neutre à la surface de la protéine et contenant un résidu tryptophane saillant qui se déploie dans le solvant. Nous présentons ces caractéristiques topographiques dans le contexte biologique de l’activité de l’EndoD et émettons une hypothèse quant à la structure complexe de son ligand glucidique potentiel.

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