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Inhibition of the pneumococcal virulence factor StrH and molecular insights into N-glycan recognition and hydrolysis.

Pluvinage, B., Lowe, E.C., Higgins, M.A., Abbott, D.W., Robb, C., Dalia, A.B., Deng, L., Weiser, J.N., Parsons, T.B., Fairbanks, A.J., Vocadlo, D.J., Boraston, A.B. (2011). « Inhibition of the pneumococcal virulence factor StrH and molecular insights into N-glycan recognition and hydrolysis. », Structure, 19(11), p. 1603-1614. doi : 10.1016/j.str.2011.08.011  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

La dégradation complète des N‑glycanes par la bactérie pathogène Streptococcus pneumoniae est facilitée par l’exo‑β‑D-N-acétylglucosaminidase multimodulaire de grande taille fixée à la paroi cellulaire, StrH. La dissection de la structure de ce facteur de virulence au moyen de la radiocristallographie a révélé qu’il comportait deux domaines catalytiques apparentés sur le plan structural de la famille 20 des glycoside hydrolases, domaines qui ont affiché la spécificité anticipée pour des N‑glycanes complexes se terminant par un N‑acétylglucosamine, mais qui ont présenté des différences inattendues dans leur préférence pour les sous‑structures présentes dans ces glycanes. La structure des deux domaines catalytiques dans le complexe contenant des substrats non hydrolysés, y compris une N‑glycane possédant un résidu de N‑acétylglucosamine en position bissectrice, a révélé, dans les sites actifs, les caractéristiques architecturales particulières qui confèrent leurs spécificités différentielles. Les inhibiteurs du facteur StrH se sont révélés des outils efficaces pour moduler l’interaction du StrH avec les constituants de l’hôte, notamment le système immunitaire inné. Globalement, ces travaux apportent de nouvelles données structurales et fonctionnelles qui jettent un nouvel éclairage sur un élément à médiation glucidique engagé dans de l’interaction Pneumococcus-hôte.

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