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Thiol redox-sensitive seed proteome in dormant and non-dormant hybrid genotypes of wheat

Bykova, N.V., Hoehn, B., Rampitsch, C., Hu, J., Stebbing, J.A., et Knox, R.E. (2011). « Thiol redox-sensitive seed proteome in dormant and non-dormant hybrid genotypes of wheat. », Phytochemistry, 72(10), p. 1162-1172. doi : 10.1016/j.phytochem.2010.12.021  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Nous avons étudié le protéome sensible à l’état redox des groupes thiol et le protéome total dans des graines mûres prêtes à être récoltées de deux génotypes de blé (Triticum aestivum L.) étroitement apparentés, possédant un phénotype dormant ou non dormant, soit deux lignées hybrides d’une population de blé de printemps double haploïde résultant d’une ségrégation transgressive, pour mieux connaître les événements liés à la dormance des graines. On sait que la signalisation redox par des formes réactives de l’oxygène joue un rôle dans la réduction de la dormance des graines. Les protéines contenant des groupes thiol-disulfure ont une importance particulière dans le contexte de la régulation redox‑dépendante; elles constituent en effet un mécanisme central et souple de régulation des activités métaboliques et du développement des cellules. Nous allons décrire le profil de protéomique fonctionnelle des modifications réversibles d’oxydo-réduction et caractériser in vivo la réactivité intrinsèque des résidus cystéine par marquage fluorescent spécifique aux groupes thiol, fractionnement des protéines en fonction de leur solubilité, électrophorèse en deux dimensions et analyse par spectrométrie de masse à l’aide des banques de séquences EST du blé. Nous avons observé des différences quantitatives entre les génotypes pour 106 taches contenant 64 protéines uniques. Quarante‑sept protéines uniques présentaient un profil d’abondance distinct, et 31 d’entre elles contenaient des résidus cystéine actifs au plan redox. Dix‑sept protéines uniques contenant 19 résidus cystéine modifiés réactifs présentaient des modifications redox posttraductionnelles différentielles des groupes thiol. Ces résultats jettent quelque lumière sur la modification du profil thiol-redox des protéines intervenant dans des processus importants des graines, comme celles sensibles à l’état redox et au stress, celles intervenant dans le traitement de l’information génétique et la régulation du cycle cellulaire, celles jouant un rôle dans le transport et le stockage, les enzymes du métabolisme des glucides, ainsi que les protéases et leurs inhibiteurs.

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