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Prenatal alcohol exposure alters phosphorylation and glycosylation of proteins in rat offspring liver

Fofana, B., Yao, X.-H., Rampitsch, C., Cloutier, S., Wilkins, J.A., et Grégoire Nyomba, B.L. (2010). « Prenatal alcohol exposure alters phosphorylation and glycosylation of proteins in rat offspring liver (p NA). », Proteomics, 10(3), p. 417-434. doi : 10.1002/pmic.200800969  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Pour mieux comprendre les modifications traductionnelles et post-traductionnelles qui se produisent chez les rats exposés à l’alcool in utero, nous avons utilisé la technique PAGE en 2 D avec coloration des protéines totales et des phospho- et glycoprotéines, la technique MALDI MS/MS et la recherche dans les bases de données. Les résultats, basés sur la modification de l’expression des protéines, ont montré qu’une exposition prénatale à l’alcool se traduisait par une régulation négative de l’expression des protéines totales chez des rats de 7 jours et de 3 mois. L’exposition prénatale à l’alcool entraînait une régulation positive de la phosphorylation des protéines, mais une régulation négative de la glycosylation chez les deux groupes d’âge. Parmi les 31 bandes de protéines examinées par groupe, les protéines dont l’expression était différente étaient : chaîne légère de la ferritine, aldo-céto réductase, antigène de rejet de tumeur gp96, fructose-1,6-bisphosphatase, glycérol-3-phosphate déshydrogénase, malate déshydrogénase et &Upsilon actine. Nous avons observé une augmentation de la phosphorylation de protéines telles que la calmoduline, la glutathion S transférase, la protéine 58 régulée par le glucose, l’α énolase, le facteur d’élongation de la traduction eucaryote 1 β 2, la protéine ribosomique P2, l’agmatinase, l’ornithine carbamoyltransférase, la quinolinate phosphoribosyltransférase, la formimidoyltransférase cyclodésaminase et l’actine. En outre, il y avait réduction de la glycosylation de l’adénosine kinase, de l’adénosylhomocystéine hydrolase et de la 3 hydroxyanthranilate dioxygénase. Les fonctions touchées par ces modifications protéiques étaient la signalisation cellulaire, la voie de réponse au stress cellulaire, la synthèse des protéines, la formation du cytosquelette, ainsi que les métabolismes du glucose, des acides aminés, de l’adénosine et de l’énergie. L’exposition prénatale à l’alcool augmentait l’activité d’une enzyme de la gluconéogenèse, la fructose-1,6-bisphosphatase. Ces observations pourraient avoir des répercussions physiologiques importantes.

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