The receptor-like kinase SOBIR1 interacts with Brassica napus LepR3 and is required for Leptosphaeria maculans AvrLm1-triggered immunity.

Ma, L. et Borhan, M.H. (2015). « The receptor-like kinase SOBIR1 interacts with Brassica napus LepR3 and is required for Leptosphaeria maculans AvrLm1-triggered immunity. », Frontiers in Plant Science, 6(October: Article number 933). doi : 10.3389/fpls.2015.00933  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Le champignon Leptosphaeria maculans (L. maculans) cause la jambe noire chez le canola/colza oléagineux (Brassica napus) partout dans le monde. Nous avons déjà fait état du clonage du gène de résistance à la jambe noire chez B. napus, LepR3, qui code une protéine de type récepteur qui déclenche la mort de la cellule dès qu’elle reconnaît la protéine Avr qui lui est apparentée, AvrLm1. Dans cette étude, nous avons exploité le modèle végétal Nicotiana benthamiana pour examiner le mécanisme par lequel LepR3 reconnaît AvrLm1. La co-expression de la paire de gènes LepR3/AvrLm1 chez N. benthamiana a entraîné le développement d’une réponse d’hypersensibilité. Cependant, la protéine tronquée AvrLm1 à qui il manquait le peptide signal indigène n’a pas pu induire l’hypersensibilité dépendant de LepR3, indiquant qu’AvrLm1 est perçue à l’extérieur de la cellule par LepR3. L’analyse structure-fonction de la protéine AvrLm1 a révélé que la région de l’extrémité C-terminale est nécessaire à l’hypersensibilité dépendant de LepR3 chez N. benthamiana de même qu’à la résistance au L. maculans chez B. napus. Nous avons montré que la protéine LepR3 interagit physiquement avec la kinase de type récepteur, SOBIR1, de B. napus (BnSOBIR1). Le silençage de NbSOBIR1 ou de NbSERK3 (BAK1) compromet l’hypersensibilité dépendant de LepR3-AvrLm1 chez N. benthamiana, laissant supposer que la résistance du B. napus au L. maculans dépendant de LepR3 requiert les protéines SOBIR1 et BAK1/SERK3. Avec ce système modèle, nous avons déterminé que BnSOBIR1 et SERK3/BAK1 sont essentielles au complexe de signalisation de LepR3 et nous avons pu définir le domaine effecteur de la protéine AvrLm1.

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