Structural stability and Sin a 1 anti-epitope antibody binding ability of yellow mustard (Sinapis alba L.) napin during industrial-scale myrosinase inactivation process.

Marambe, H.K., McIntosh, T.C., Cheng, B.F., et Wanasundara, P.K.J.P.D. (2015). « Structural stability and Sin a 1 anti-epitope antibody binding ability of yellow mustard (Sinapis alba L.) napin during industrial-scale myrosinase inactivation process. », Food & Function, 6, p. 2384-2395. doi : 10.1039/c4fo00806e  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Dans la présente étude, nous avons examiné la stabilité structurale de la napine de la moutarde blanche (MB, Sinapis alba L.) et les changements de la capacité de liaison à l’anticorps anti-épitope Sin a 1 durant le processus d’inactivation de l’enzyme myrosinase. L’industrie alimentaire utilise de la MB non piquante à myrosinase inactive à des fins autres que des applications d’épices. Nous avons isolé la napine de graines reçues d’un transformateur industriel, avant (MB + M) et après (MB ‑ M) inactivation de la myrosinase. Nous avons analysé les caractéristiques structurales secondaires et tertiaires ainsi que les paramètres d’hydrophobicité de surface de la napine. Nous avons déterminé la teneur en Sin a 1 des graines de MB et la stabilité de la napine contenant de la Sin a 1 durant un processus de digestion gastro-intestinale in vitro simulée. Pour ce faire, nous avons eu recours à un essai immunoenzymatique indirect non compétitif utilisant l’anticorps anti-épitope Sin a 1 (Ac AE) comme Ac primaire. Durant ce processus, la napine de la MB a retenu les composants alpha-hélicoïdaux dominants des repliements de la structure secondaire et tertiaire. La napine de la MB ‑ M a présenté des changements dans les paramètres d’hydrophobicité des molécules et dans la capacité de liaison de l’Ac AE : 2,19 ± 0,48 g par 100 g de graines de MB ‑ M par comparaison à 1,49 ± 0,16 g par 100 g de graines de YM + M. Les protéines de la MB ‑ M étaient plus sensibles à la digestion gastro-intestinale in vitro et ont présenté une réduction de 30 % de la capacité de liaison de l’Ac AE après la digestion des napines. Ces résultats donnent à penser que l’inactivation de la myrosinase a induit des modifications de surface de la napine et ainsi exposé l’épitope Sin a 1, ce qui a mené à une augmentation des liaisons de l’Ac AE. Toutefois, la région épitope de la napine de la MB ‑ M a affiché une sensibilité améliorée à l’hydrolyse durant la digestion gastro-intestinale, ce qui s’est traduit par un nombre réduit de régions épitopes disponibles. Ces observations semblent indiquer une réduction possible de l’immunoréactivité de la napine.

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