Sequence determination by MALDI-TOF mass spectrometry of an insecticidal lentil peptide of the PA1b type.

Taylor, W.G., Sutherland, D.H., Zhang, H., et Hegedus, D.D. (2015). « Sequence determination by MALDI-TOF mass spectrometry of an insecticidal lentil peptide of the PA1b type. », Phytochemistry Letters, 12, p. 105-112. doi : 10.1016/j.phytol.2015.03.003  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Il avait été rapporté que des graines matures de lentilles (Lens culinaris Medik.) contenaient un peptide insecticide riche en cystéine, probablement une sous-unité d’albumine-1 de type b. L’objet du présent travail était de déterminer la séquence d’acides aminés de ce peptide insecticide de lentille dans un extrait de lentille Eston par spectrométrie de masse à temps de vol avec désorption/ionisation assistée au laser (MALDI-SM-TdV), après réduction des ponts disulfures, alkylation des résidus de cystéine et hydrolyse au moyen de pronase, de trypsine, de chymotrypsine et d’endoprotéinase Asp-N. Les séquences des fragments clés ont été confirmées par des mesures de masses monoisotopiques et par analyse de séquences d’ions obtenus par dissociation induite par collision (DIC) avec un MALDI-SM-TdV (analyse SM/SM). Les 37 nouvelles séquences d’acides aminés exhibent de fortes similarités avec celles d’un peptide PA1b de pois contenant de l’histidine et des léginsulines de soja, mais comportent un segment unique de RSSA au milieu. La séquence peptidique de lentille PA1b est en complet accord avec celle dérivée d’une séquence d’ADN génomique de L. culinaris.

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