A comparative study between the electro-activation technique and conventional extraction method on the extractability, composition and physico-chemical properties of canola protein concentrates and isolates.

Gerzhova, A., Mondor, M., Benali, M., et Aider, M. (2015). « A comparative study between the electro-activation technique and conventional extraction method on the extractability, composition and physico-chemical properties of canola protein concentrates and isolates. », Food Bioscience, 11, p. 56-71. doi : 10.1016/j.fbio.2015.04.005  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Nous avons utilisé une nouvelle technologie d’électro-activation pour l’extraction de protéines de la farine de canola. Une solution alcaline a été produite dans le compartiment cathodique sous l’influence d’un champ électrique. Il a été rapporté que ceci permettait d’améliorer les propriétés extractives comparativement aux solutions alcalinisées chimiquement. La présente étude a pour objectif de vérifier l’efficacité des solutions électro-activées pour l’extraction de protéines de tourteaux de canola en analysant l’effet de la méthode d’extraction sur le taux d’extraction, la composition et la structure secondaire des protéines extraites. Les paramètres testés incluaient la concentration de NaCl (0,01–1 M), la durée de l’électro-activation (10–60 min) et l’intensité du courant (0,2, 0,3 A). L’électro-activation a été réalisée dans une cellule à 3 compartiments séparés par des membranes échangeuses d’ions, après quoi les solutions obtenues ont été soumises à une extraction d’une heure. Le taux d’extraction de protéines maximal a été de 34,32 ± 1,21 % pour la solution électro-activée produite avec un courant de 0,3 A, peu importe le temps d’activation. Une extraction classique dans les mêmes conditions (pH 7–10) permettait d’obtenir un taux de 31,18 ± 1,89 % de protéines. Les profiles électrophorétiques des concentrés et des isolats de protéines électro-activées, analysés par EGPA-DSS, étaient clairement plus distinguables comparativement à ceux obtenus grâce à une méthode classique. L’étude par IRTF a révélé une différence considérable entre les structures secondaires des protéines pour les différentes conditions de traitement (pH et concentration de sel) ainsi qu’entre les échantillons électro-activés ou classiques, mettant en évidence des spectres moins dénaturés dans le dernier cas.

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