Proteome of monoclonal antibody-purified haustoria from Puccinia triticina Race-1.

Rampitsch, C., Günel, A., Beimcik, E., et Mauthe, W.R. (2015). « Proteome of monoclonal antibody-purified haustoria from Puccinia triticina Race-1. », Proteomics, 15(7), p. 1307-1315. doi : 10.1002/pmic.201400241  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Le Puccinia triticina est l’agent de la rouille des feuilles (rouille brune), maladie qui cause chaque année des pertes de rendement dans les cultures de blé. Ce parasite obligatoire envahit les feuilles de la plante hôte et y produit des structures intracellulaires appelées « haustoriums », qui prélèvent des nutriments et sécrètent des protéines effectrices réprimant l’immunité de la plante hôte. Les protéines effectrices agissent à la frontière entre la plante et l’agent pathogène et déterminent en partie l’issue de l’interaction. Il est donc essentiel de comprendre leurs fonctions. Dans le cadre de la présente recherche, nous avons utilisé une approche protéomique directe pour identifier les protéines effectrices candidates produites par les haustoriums de la race 1 du P. triticina, isolés au moyen d’anticorps monoclonaux spécifiques. Les haustoriums étaient à plus de 95 % purs et exempts de contaminants provenant des cellules hôtes. Nous avons identifié 1192 protéines sécrétées par les haustoriums, au moyen de la spectrométrie de masse à haute résolution. Nous avons réalisé un dénombrement par analyse spectrale normalisée et avons réparti les protéines entre des plages dynamiques de trois ordres de grandeur; les protéines inconnues et les enzymes métaboliques étaient les plus fortement représentées. Les protéines effectrices candidates, caractérisées par la présence d’un peptide signal et l’absence de fonction connue, étaient au nombre de 140 dans l’ensemble de données. Certaines de ces protéines candidates étaient très riches en cystéine; nous avons observé jusqu’à 13 résidus par protéine et des teneurs en cystéine de jusqu’à 6,8 %.

Date de modification :