Structure elucidation of catechins for modulation of starch digestion.

Miao, M., Jiang, H., Jiang, B., Li, Y., Cui, S.W., et Zhang, T. (2014). « Structure elucidation of catechins for modulation of starch digestion. », Food Science and Technology - LWT, 57(1), p. 188-193. doi : 10.1016/j.lwt.2014.01.005  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Cette étude examine les interactions des six types de monomères de catéchines avec de l’α-amylase pancréatique humaine et les exigences structurelles relatives à l’activité inhibitrice. Les résultats in vitro et in silico ont montré que les effets inhibiteurs des catéchines suivaient l’ordre suivant : (+)-gallocatéchine-3-O-gallate > (−)-epicatéchine-3-O-gallate > (−)-epigallocatéchine-3-O-gallate > (−)-epicatéchine > (−)-epigallocatéchine > (+)-catéchine. Les anneaux A, B et C des catéchines ont eu une incidence sur l’activité par l’interaction avec les résidus catalytiques du site actif de l’α-amylase et la formation d’un complexe protéines-phénols, y compris l’hydroxyle sur les positions 3 ou 5 des anneaux A-C, le nombre de groupes d’hydroxyle sur les anneaux B ou C ou l’isomérie 2,3-cis/i}trans. Les catéchines galloylées se lient beaucoup plus facilement avec l’α-amylase que les catéchines non galloylées. Les résultats démontrent l’activité biologique inhibitrice des catéchines à l’égard de l’α-amylase, ce qui soutient l’hypothèse selon laquelle les monomères de catéchines ont un avenir prometteur dans le cadre de toute stratégie d’élaboration d’aliments sains aux fins de la régulation du bilan énergétique et de la réduction du risque de maladies connexes.

Date de modification :