Guanidination procedure increases standardised ileal digestibilities of nitrogen and amino acids in rapeseed meal, soybean meal and peas fed to growing pigs.

Eklund, M., Caine, W.R., Sauer, W.C., Huang, G.S., Diebold, G., Schollenberger, M., et Mosenthin, R. (2013). « Guanidination procedure increases standardised ileal digestibilities of nitrogen and amino acids in rapeseed meal, soybean meal and peas fed to growing pigs. », Animal Production Science, 53(3), p. 265-273. doi : 10.1071/an12083  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Nous avons réalisé cette étude pour déterminer l’effet de la guanidination, utilisée pour convertir la lysine des protéines alimentaires en homoarginine, sur la digestibilité iléale normalisée de l’azote et des acides aminés du tourteau de colza, du tourteau de soja ou des pois chez des porcs en croissance. Nous avons utilisé six castrats (German Landrace × Pietrain) d'un poids initial de 18 ± 1,5 kg munis d'une canule simple en T à l'iléon auxquels nous avons donné à manger une ration à base d'amidon de maïs contenant 180 g de protéines brutes/kg (matière fraîche) sous forme de de tourteau de colza, de tourteau de soja ou de pois. Les animaux ont été nourris ainsi pendant 10 jours suivant un plan expérimental en carré latin 3 × 3 répété. Au jour 9 de chacune des périodes expérimentales, nous avons donné aux porcs la ration expérimentale guanidinée correspondant à la ration non guanidinée qu'ils avaient reçue auparavant. Dans les rations guanidinées, 50 % des sources de protéines ont été remplacées par un poids égal de l’aliment correspondant guanidiné. La guanidination a augmenté la teneur en en azote du tourteau de colza, du tourteau de soja et des pois de 17, 34 et 8 g/kg de matière sèche, respectivement. Si l'on excepte la lysine du tourteau de colza, la guanidination a permis d’augmenter la digestibilité iléale normalisée de la plupart des acides aminés du tourteau de colza, du tourteau de soja et des pois (P < 0,05). Le fait que la digestibilité iléale de la lysine du tourteau de colza soit plus faible lorsqu’il est guanidinisé signifie que la guanidination n’a pas été aussi uniforme que celle des autres sources de protéines alimentaires. En conclusion, l’augmentation de la digestibilité iléale des acides aminés après la guanidination des ingrédients d’aliments pour animaux étudiés ici pourrait être due à la solubilisation des protéines et à la dégradation de facteurs antinutritionnels, comme les fibres, les inhibiteurs de la trypsine et les tannins.

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