Characterization of Arabidopsis serine: glyoxylate aminotransferase, AGT1, as an asparagine aminotransferase.

Zhang, Q., Lee, J., Pandurangan, S., Clarke, M., Pajak, A., et Marsolais, F. (2013). « Characterization of Arabidopsis serine: glyoxylate aminotransferase, AGT1, as an asparagine aminotransferase. », Phytochemistry, 85, p. 30-35. doi : 10.1016/j.phytochem.2012.09.017  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

C’est principalement sous forme d’asparagine (Asn) que l’azote est transporté jusqu’aux tissus puits. Les résultats d’une étude antérieure ont montré qu’un mutant d’Arabidopsis chez lequel l’asparaginase est inactive se développait de façon relativement normale, et que d’autres types d’enzymes métabolisant l’asparagine pourraient compenser l’inactivité de l’asparaginase. Des études antérieures faites chez des mutants de l’orge et du tabac ont permis d’associer l’activité de l’Asn aminotransférase à l’enzyme photorespiratoire sérine: glycoxylate aminotransférase. Cette enzyme est codée par le gène AGT1 chez Arabidopsis thaliana. Nous avons utilisé la sérine (Ser), l’alanine (Ala) et l’Asn comme donneurs d’acides aminés et le glyoxylate, le pyruvate et l’hydropyruvate comme accepteurs organiques pour caractériser la protéine recombinée AGT1 à étiquette d’histidine N-terminale purifiée d’Escherichia coli. La Vmax de la protéine recombinée AGT1 était approximativement de cinq à vingt fois plus élevée avec l’Asn qu’avec la Ser et l’Ala. Par conséquent, l’efficacité catalytique (Vmax/Km) était légèrement plus élevée avec l’Asn qu’avec les deux autres acides aminés. Dans les racines de semis de 10 jours exposés à 20 mM d’Asn pendant 2 heures, la quantité de transcrits d’AGT1 a augmenté d’un facteur de 2. Pendant le traitement, la concentration d’Asn dans les racines a plus ou moins quintuplé. Ces résultats laissent supposer que l’AGT1 joue un rôle dans le métabolisme chez l’Arabidopsis.

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