Conformational Analysis of StrH, the Surface-Attached exo-β-D-N-Acetylglucosaminidase from Streptococcus pneumoniae.

Pluvinage, B., Chitayat, S., Ficko-Blean, E., Abbott, D.W., Kunjachen, J.M., Grondin, J., Spencer, H.L., Smith, S.P., et Boraston, A.B. (2013). « Conformational Analysis of StrH, the Surface-Attached exo-β-D-N-Acetylglucosaminidase from Streptococcus pneumoniae. », Journal of Molecular Biology, 425(2), p. 334-349. doi : 10.1016/j.jmb.2012.11.005  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Streptococcus pneumoniae est un pathogène redoutable pour l’humain qui porte à sa surface de nombreuses protéines jouant un rôle dans l’interaction entre la bactérie et son hôte. Les glycosides hydrolases (enzymes CAZ, carbohydrate-active enzymes) sont particulièrement bien représentées parmi ces protéines de surface et plusieurs d’entre elles sont des facteurs de virulence connus, témoignant de l’importance de la transformation des glucides chez ce pathogène. L’enzyme StrH est une exo-β-D-N-acetylglucosaminidase fixée à la surface de la bactérie qui, avec la sialidase NanA et la the β-galactosidase BgaA, participe à la dégradation séquentielle des extrémités non réductrices des ramifications de N glycanes complexes. La StrH est une grosse protéine multimodulaire qui se distingue par ses deux modules catalytiques de la famille des GH20 en position N-terminale et dont les structures cristallines ont récemment été précisées par diffractométrie des rayons X. La StrH contient également, à son extrémité C terminale, deux modules G5 dont la structure n’a pas encore été caractérisée. Nous présentons, ici, la structure du premier module G5 du tandem, soit le G5-1, dont la structure a été établie par RMN. Avec la structure du G5-1 et celles des modules GH20 obtenues par diffractométrie des rayons X, nous avons construit un modèle pseudoatomique de la StrH entière par diffusion de rayons X aux petits angles. Dans le modèle que nous obtenons, la StrH adopte une forme allongée qui semble projeter les modules catalytiques loin de la surface de la bactérie à une distance pouvant atteindre ~ 250 Å.

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