Na+/K+ exchange switches the catalytic apparatus of K-dependent plant L-asparaginase.

Bejger, M., Imiolczyk, B., Clavel, D., Gilski, M., Pajak, A., Marsolais, F., et Jaskolski, M. (2014). « Na+/K+ exchange switches the catalytic apparatus of K-dependent plant L-asparaginase. », Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography, 70(7), p. 1854-1872. doi : 10.1107/s1399004714008700  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Nous avons élucidé les structures de trois cristaux de L-asparaginase végétal dépendant du potassium dans des complexes avec K+, Na+ ou les deux cations. Une nouvelle boucle de liaison au métal alcalin Val111-Ser118 (la boucle d’activation) modifie sa conformation lors de l’échange K+/Na+, conduisant à une reconfiguration de trois résidus clés, His117, Arg224, Glu250 (le commutateur catalytique), pour permettre ou prévenir la liaison au substrat sur le site actif de l’enzyme.

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