Identification and characterization of ω-amidase as an enzyme metabolically linked to asparagine transamination in Arabidopsis.

Zhang, Q. et Marsolais, F. (2014). « Identification and characterization of ω-amidase as an enzyme metabolically linked to asparagine transamination in Arabidopsis. », Phytochemistry, 99, p. 36-43. doi : 10.1016/j.phytochem.2013.12.020  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Dans les plantes supérieures, l’asparagine (Asn) constitue une forme majeure d’azote organique utilisé pour le transport et le stockage. Il existe deux voies métaboliques de l’Asn, mettant en jeu l’asparaginase et l’Asn-aminotransférase. L’enzyme sérine:glyoxylate-aminotransférase codée par AGT1 a été identifiée comme une asparagine-aminotransférase chez Arabidopsis. Le produit de la transamination de l’asparagine, l’alpha-cétosuccinamate, peut être hydrolysé par l’enzyme oméga-amidase pour donner de l’oxaloacétate et de l’ammoniac. Un gène candidat a été identifié chez Arabidopsis en se basant sur sa séquence similaire à l’oméga-amidase de la souris. L’oméga-amidase recombinante a exhibé des activités catalytiques comparables à celles de l’alpha-hydroxysuccinamate, de l’alpha-cétosuccinamate et de l’alpha-cétoglutaramate, le produit de la transamination de la glutamine. Un mutant avec un ADN-T inséré dans le premier exon a accumulé de l’alpha-cétosuccinamate et de l’alpha-hydroxysuccinamate comparativement au type sauvage, les deux dans des conditions contrôlées et après traitement avec de l’Asn. Le traitement avec de l’Asn a conduit à réduire les niveaux de transcript de l’oméga-amidase dans la racine, alors que les niveaux de transcript de AGT1 augmentaient dans ces conditions, suggérant que l’Asn en excès peut conduire à l’accumulation d’alpha-cétosuccinamate et d’alpha hydroxysuccinamate.

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