SCE1, the SUMO-conjugating enzyme in plants that interacts with NIb, the RNA-dependent RNA polymerase of Turnip mosaic virus is required for viral infection.

Xiong, R. et Wang, A.M. (2013). « SCE1, the SUMO-conjugating enzyme in plants that interacts with NIb, the RNA-dependent RNA polymerase of Turnip mosaic virus is required for viral infection. », Journal of Virology, 87(8), p. 4704-4715. doi : 10.1128/JVI.02828-12  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

La sumoylation catalysée par les enzymes SUMO (pour « Small Ubiquitin-like MOdifier ») est une modification protéique post-traductionnelle transitoire et réversible qui régule différents processus cellulaires. Les potyvirus, qui forment le plus grand groupe de phytovirus connus, comprennent de nombreux virus ayant une importance en agriculture comme le virus de la mosaïque du navet (TuMV, pour « Turnip mosaic virus »). Le génome de ce potyvirus code 11 protéines matures. Dans le but de déterminer si la sumoylation joue un rôle dans l’infection au potyvirus, nous avons effectué une épreuve de double hybride chez la levure afin d’examiner les interactions possibles de chacune des 11 protéines du TuMV avec AtSCE1, la seule enzyme de conjugaison de SUMO chez Arabidopsis thaliana qui soit homologue à l’enzyme de conjugaison clé de SUMO des cellules de mammifères (E2) ou chez la levure (Ubc9). Nous avons noté une réaction positive entre AtSCE1 et NIb, l’ARN polymérase potyvirale ARN dépendante. D’autres analyses de complémentation de fluorescence bimoléculaire et de transfert d’énergie par résonance de fluorescence ont révélé que l’interaction entre NIb et AtSCE1 se produisait tant dans le cytoplasme que dans le noyau des cellules épidermiques de Nicotiana benthamiana. Nous avons mis en correspondance le motif d’interaction avec une région couvrant les acides aminés 171-300 de NIb et contenant potentiellement un motif de sumoylation dépendant d’un acide aminé chargé négativement (171LKAELRPLELVE182). Une épreuve de sumoylation effectuée chez Escherichia coli a révélé que NIb peut faire l’objet d’une sumoylation et que la lysine à la position 172 (K172) constitue un puissant site de sumoylation. Un clone infectieux du TuMV chez qui une arginine (R) a été substituée à K172 par mutation a présenté une infectiosité réduite chez les végétaux. En comparaison avec les végétaux Arabidopsis de type sauvage, les végétaux chez qui sce1 a été inhibé ont présenté une résistance accrue auTuMV ainsi qu’à un virus à ARN non apparenté. À notre connaissance, il s’agit ici de la première étude montrant que le système de sumoylation de l’hôte joue un rôle essentiel dans l’infection par les phytovirus à ARN.

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