Structural and phylogenetic analyses of the GP42 transglutaminase from Phytophthora sojae reveal an evolutionary relationship between oomycetes and marine Vibrio bacteria.

Reiss, K., Kirchner, E., Gijzen, M., Zocher, G., Löffelhardt, B., Nürnberger, T., Stehle, T., et Brunner, F. (2011). « Structural and phylogenetic analyses of the GP42 transglutaminase from Phytophthora sojae reveal an evolutionary relationship between oomycetes and marine Vibrio bacteria. », Journal of Biological Chemistry, 286(49), p. 42585-42593. doi : 10.1074/jbc.M111.290544  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Les transglutaminases (TGases) sont des enzymes omniprésentes qui catalysent des liaisons sélectives entre des résidus protéiques de glutamine et de lysine. La liaison isopeptidique qui en résulte confère une grande résistance à la protéolyse. Le Phytophthora sojae, un pathogène du soja, sécrète une TGase dépendante du Ca2+ (GP42) qui active les mécanismes de défense chez les plantes tant hôtes que non-hôtes. Un fragment de 13 acides aminés de la GP42, désigné Pep-13, s’est révélé indispensable à l’activité TGase et élicitrice. La GP42 ne présente pas d’homologie de séquence primaire significative avec les TGases connues des mammifères et des bactéries, ce qui semble indiquer que la GP42 aurait, au cours de l’évolution du P. sojae, acquis de nouvelles caractéristiques structurales et catalytiques pour soutenir son activité enzymatique. Nous avons déterminé la structure cristalline du mutant ponctuel inactif sur le plan catalytique, C290S, à une résolution de 2,95 Å, et identifié les résidus responsables de la catalyse par analyse mutationnelle. La protéine comprend trois domaines réunis en une structure allongée. Même si la GP42 n’a pas d’homologue structural, son noyau est très semblable au noyau catalytique de la cystéine protéase Mac‑1 des streptocoques du groupe A, une enzyme de la superfamille des cystéine protéases analogues à la papaïne. Les protéines apparentées à la GP42 sur le plan taxinomique ne sont présentes que chez des oomycètes phytopathogènes de l’ordre des Péronosporales (ex. Phytophthora, Hyaloperonospora et Pythium spp) ainsi que chez les bactéries marines du genre Vibrio. Ces données laissent supposer qu’il y aurait eu un transfert de gènes latéral entre les bactéries et les oomycètes. Nos résultats offrent une base pour la conception et l’utilisation d’inhibiteurs hautement spécifiques des enzymes analogues à la GP42, des inhibiteurs qui pourraient compromettre la croissance d’importants pathogènes bactériens et fongiques (oomycètes).

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