Recombinant protein production in a variety of Nicotiana hosts: a comparative analysis.

Conley, A.J., Zhu, H., Le, L.C., Jevnikar, A.M., Lee, B.-H., Brandle, J.E., et Menassa, R. (2011). « Recombinant protein production in a variety of Nicotiana hosts: a comparative analysis. », Plant Biotechnology Journal, 9(4), p. 434-444. doi : 10.1111/j.1467-7652.2010.00563.x  Accès au texte intégral (en anglais seulement)

Résumé

Différentes espèces de culture ont été utilisées pour produire une large gamme de vaccins, d’anticorps, de composés biopharmaceutiques et d’enzymes industrielles, mais le tabac est la culture historiquement la plus utilisée pour la production de protéines recombinantes. Pour améliorer davantage le rendement en protéines hétérologues des plateformes technologiques fondées sur le tabac, nous avons évalué l’expression transitoire et l’expression stable de quatre protéines recombinantes (érythropoïétine et interleukine‑10 humaines, anticorps contre Pseudomonas aeruginosa et α‑amylase hyperthermostable) dans un grand nombre d’espèces et de cultivars de Nicotiana. L’accumulation de protéines recombinantes résultant d’une expression transitoire variait de façon significative selon les différentes plantes hôtes du genre Nicotiana, mais la variété de Nicotiana avait peu d’effet sur la concentration des protéines recombinantes dans les plantes transgéniques stables. Nous avons également mesuré, dans le cadre de notre étude, le taux de croissance, la quantité de biomasse foliaire, la concentration de protéines solubles totales et la teneur en alcaloïdes des diverses variétés de Nicotiana pour déterminer quelle était la meilleure plateforme végétale à des fins de production commerciale de protéines recombinantes. Parmi les 52 variétés de Nicotiana évaluées, Nicotiana tabacum (cv. I 64) produisait les concentrations transitoires les plus élevées de protéines recombinantes, en plus de produire une grande quantité de biomasse et une quantité relativement faible d’alcaloïdes, ce qui en fait probablement la plante hôte la plus efficace pour la production de protéines recombinantes.

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